Endothiapepsine

Endothiapepsine
N° EC EC 3.4.23.22
N° CAS 37205-60-0
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum

L'endothiapepsine est une protéase aspartique qui catalyse l'hydrolyse des protéines avec une action semblable à celle de la pepsine A. Elle a notamment pour effet de coaguler le lait.

Cette enzyme a été isolée de l'ascomycète Endothia parasitica.

Notes et références

  • (en) Don C. Williams, John R. Whitaker et Pamela V. Caldwell, « Hydrolysis of peptide bonds of the oxidized B-chain of insulin by Endothia parasitica protease », Archives of Biochemistry and Biophysics, vol. 149, no 1,‎ , p. 52-61 (PMID 4552802, DOI 10.1016/0003-9861(72)90298-6, lire en ligne)
  • (en) Vibeke BARKHOLT, « Amino acid sequence of endothiapepsin – Complete primary structure of the aspartic protease from Endothia parasitica », European Journal of Biochemistry, vol. 167, no 2,‎ , p. 327-331 (PMID 3305016, DOI 10.1111/j.1432-1033.1987.tb13340.x, lire en ligne)
  • (en) Jon COOPER, Steve FOUNDLING, Andrew HEMMINGS, Tom BLUNDELL, D. Michael JONES, Allan HALLETT et Michael SZELKE, « The structure of a synthetic pepsin inhibitor complexed with endothiapepsin », European Journal of Biochemistry, vol. 169, no 1,‎ , p. 215-221 (PMID 3119339, DOI 10.1111/j.1432-1033.1987.tb13600.x, lire en ligne)
EC 3.4.23 (12)
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Auteurs de cet article « Endothiapepsine » :
SenseiAC, Bob Saint Clar.