Dipeptidyl peptidase-4

DPP4
	Diagramme en ruban de la dipeptidyl peptidase-4 humaine.
Structures disponibles
PDB	Recherche d'orthologue: PDBe RCSB
Identifiants PDB
	1J2E, 1N1M, 1NU6, 1NU8, 1PFQ, 1R9M, 1R9N, 1RWQ, 1TK3, 1TKR, 1U8E, 1W1I, 1WCY, 1X70, 2AJL, 2BGN, 2BGR, 2BUB, 2FJP, 2G5P, 2G5T, 2G63, 2HHA, 2I03, 2I78, 2IIT, 2IIV, 2JID, 2OAG, 2OGZ, 2OLE, 2ONC, 2OPH, 2OQI, 2OQV, 2P8S, 2QJR, 2QKY, 2QOE, 2QT9, 2QTB, 2RGU, 2RIP, 3BJM, 3C43, 3C45, 3CCB, 3CCC, 3D4L, 3EIO, 3F8S, 3G0B, 3G0C, 3G0D, 3G0G, 3H0C, 3HAB, 3HAC, 3KWF, 3KWJ, 3NOX, 3O95, 3O9V, 3OC0, 3OPM, 3Q0T, 3Q8W, 3QBJ, 3SWW, 3SX4, 3VJK, 3VJL, 3VJM, 3W2T, 4A5S, 4DSA, 4DSZ, 4DTC, 4G1F, 4JH0, 4KR0, 4L72, 4LKO, 4J3J, 4N8D, 4N8E, 4PNZ, 4PV7, 4QZV, 3WQH, 5KBY, 5ISM, 5I7U
Identifiants
Aliases	DPP4, Dipeptidyl peptidase-4, ADCP2, adenosine deaminase complexing protein 2, CD26, cluster de différenciation 26
IDs externes	OMIM: 102720 MGI: 94919 HomoloGene: 3279 GeneCards: DPP4
Position du gène (Homme)
Chr.	Chromosome 2 humain
Fin	162,074,215 bp
Position du gène (Souris)
Chr.	Chromosome 2 (souris)
Fin	62,242,575 bp
Expression génique
	Fortement exprimé dans
	tendon calcanéen; ; muqueuse jéjunale; ; parotide; ; tendon of biceps brachii; ; duodénum; ; tubule rénal; ; placenta; ; stromal cell of endometrium; ; parietal pleura; ; vésicule séminale;
	Fortement exprimé dans
	Jéjunum; ; vestibular membrane of cochlear duct; ; vésicule séminale; ; saccule; ; iléon; ; glande lacrymale; ; parotide; ; left lobe of liver; ; corpuscule rénal; ; migratory enteric neural crest cell;
	Plus de données d'expression de référence
	Crédit image: AndrewGNF sur Wikipédia anglais licence CC BY-SA 3.0 🛈; ; Crédit image: AndrewGNF at en.wikipedia licence CC BY-SA 3.0 🛈; ; Crédit image: AndrewGNF sur Wikipédia anglais licence CC BY-SA 3.0 🛈
	Plus de données d'expression de référence
Gene Ontology
Fonction moléculaire	dipeptidyl-peptidase activity; signaling receptor binding; identical protein binding; activité peptidasique; activité hydrolase; virus receptor activity; protein homodimerization activity; serine-type peptidase activity; liaison de protéase; aminopeptidase activity; liaison protéique; serine-type endopeptidase activity;
Composant cellulaire	lamellipodium membrane; exosome; lysosomal membrane; endocytic vesicle; integral component of membrane; prolongement cellulaire; jonction cellulaire; lamellipode; apical plasma membrane; membrane; focal adhesion; surface cellulaire; canal intercellulaire; radeau lipidique; région extracellulaire; membrane plasmique;
Processus biologique	response to hypoxia; T cell costimulation; psychomotor behavior; behavioral fear response; negative regulation of extracellular matrix disassembly; regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin; locomotory exploration behavior; endothelial cell migration; positive regulation of cell population proliferation; T cell activation; adhésion cellulaire; pénétration virale; regulation of insulin secretion; protéolyse;
	Sources:Amigo / QuickGO
Orthologues
	1803
	13482
	ENSG00000197635
	ENSMUSG00000035000
	P27487
	P28843
	NM_001935
	NM_001159543; NM_010074
	NP_001926; NP_001366533; NP_001366534; NP_001366535
	NP_001153015; NP_034204
	Wikidata

La dipeptidyl peptidase-4 (DPP4), également connue sous le nom anglais : adenosine deaminase complexing protein 2 (ADCP2), et CD26 (cluster de différenciation 26) est une protéine qui, chez l'homme, est codée par le gène DPP4^[5] situé sur le chromosome 2 humain.

L'abréviation DPP4 désigne indifféremment la protéine et le gène humain.

Fonctions

La protéine codée par le gène DPP4 est une enzyme antigénique exprimée à la surface de la plupart des types de cellules. Elle est associée à la régulation immunitaire, à la transduction de signal et à l'apoptose.

Il s'agit d'une glycoprotéine membranaire et d'une exopeptidase à sérine qui coupe les dipeptides X-proline (où X désigne un acide aminé) à partir de l'extrémité N-terminale.

Il s'agit aussi d'une enzyme peu spécifique pour laquelle on connait un large éventail de substrats qu'il dégrade^[6] : peptides contenant de la proline (ou de l'alanine), tels que des facteurs de croissance, des chimiokines^[7], des neuropeptides, et des peptides vasoactifs. Il permet ainsi la dégradation du CXCL12, l'interleukine 3, l'érythropoïétine et le facteur stimulant les colonies de granulocytes et de macrophages^[8].

Il permet également une stimulation des lymphocytes T^[9]. Son inhibition permettrait ainsi de prévenir la réaction du greffon contre l'hôte^[10].

La DPP4 est proche de la Fibroblast activation protein, alpha (FAP), de l'attractine , de la DPP8 et de la DPP9 .

La DPP4 joue un rôle majeur dans le métabolisme du glucose. Elle est responsable de la dégradation des incrétines tels que le glucagon-like peptide-1 et le gastric inhibitory polypeptide ou glucose-dependent insulinotropic peptide (GIP). En outre, la DPP4 semble fonctionner comme un inhibiteur dans le développement du cancer et des tumeurs^[11]^,^[12]^,^[13].

Cible thérapeutique

L'inhibition de la DPP4 par la gliptine entraîne une augmentation importante de la concentration de GLP-1 et de GIP qui provoquent une augmentation de la sécrétion d'insuline et une diminution de la sécrétion de glucagon, propriété permettant d'améliorer l'équilibre en sucre chez le diabétique^[14].

Notes et références

↑ ^{a b et c} GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000197635 - Ensembl, May 2017
↑ ^{a b et c} GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000035000 - Ensembl, May 2017
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↑ Hatano R, Ohnuma K, Yamamoto J, Dang NH, Morimoto C, CD26-mediated co-stimulation in human CD8(+) T cells provokes effector function via pro-inflammatory cytokine production, Immunology, 2013;138:165-172
↑ Broxmeyer HE, Hoggatt J, O’Leary HA et al. Dipeptidylpeptidase 4 negatively regulates colony-stimulating factor activity and stress hematopoiesis, Nat Med, 2012;18:1786-1796
↑ Ohnuma K, Dang NH, Morimoto C, Revisiting an old acquaintance: CD26 and its molecular mechanisms in T cell function, Trends Immunol, 2008;29:295-301
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↑ (en) Barnett A, « DPP-4 inhibitors and their potential role in the management of type 2 diabetes », Int. J. Clin. Pract., vol. 60, n^o 11,‎ novembre 2006, p. 1454–1470 (PMID 17073841, DOI 10.1111/j.1742-1241.2006.01178.x).

Voir aussi

Articles connexes

Incrétine

Liens externes

La base en ligne MEROPS : S09.003
(en) MeSH Dipeptidyl-Peptidase+IV
(en) DPP4 sur la base de l’Université de Toronto.

Dernière mise à jour du contenu le 10/09/2023.

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[refGRCh38Ensembl-1] {a b et c} GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000197635 - Ensembl, May 2017

[refGRCm38Ensembl-2] {a b et c} GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000035000 - Ensembl, May 2017

[3] « Publications PubMed pour l'Homme », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine

[4] « Publications PubMed pour la Souris », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine

[5] (en) Kameoka J, Tanaka T, Nojima Y, Schlossman SF, Morimoto C, « Direct association of adenosine deaminase with a T cell activation antigen, CD26 », Science, vol. 261, n^o 5120,‎ juillet 1993, p. 466–469 (PMID 8101391, DOI 10.1126/science.8101391, résumé)

[pmid16700505-6] (en) Chen X, « Biochemical properties of recombinant prolyl dipeptidases DPP-IV and DPP8 », Adv. Exp. Med. Biol., vol. 575,‎ 2006, p. 27–32 (ISBN 978-0-387-29058-4, PMID 16700505, DOI 10.1007/0-387-32824-6_3)

[7] Hatano R, Ohnuma K, Yamamoto J, Dang NH, Morimoto C, CD26-mediated co-stimulation in human CD8(+) T cells provokes effector function via pro-inflammatory cytokine production, Immunology, 2013;138:165-172

[8] Broxmeyer HE, Hoggatt J, O’Leary HA et al. Dipeptidylpeptidase 4 negatively regulates colony-stimulating factor activity and stress hematopoiesis, Nat Med, 2012;18:1786-1796

[9] Ohnuma K, Dang NH, Morimoto C, Revisiting an old acquaintance: CD26 and its molecular mechanisms in T cell function, Trends Immunol, 2008;29:295-301

[10] Farag SS, Abu Zaid M, Schwartz JE et al. Dipeptidyl peptidase 4 inhibition for prophylaxis of acute graft-versus-host disease, N Engl J Med, 2021;384:11-19

[11] (en) Pro B, Dang NH, « CD26/dipeptidyl peptidase IV and its role in cancer », Histol Histopathol, vol. 19, n^o 4,‎ 2004, p. 1345–51 (PMID 15375776)

[12] (en) Masur K, Schwartz F, Entschladen F, Niggemann B, Zaenker KS, « DPPIV inhibitors extend GLP-2 mediated tumour promoting effects on intestinal cancer cells », Regul Pept., vol. 137, n^o 3,‎ 2006, p. 147–55 (PMID 16908079, DOI 10.1016/j.regpep.2006.07.003)

[13] (en) Wesley UV, McGroarty M, Homoyouni A, « Dipeptidyl peptidase inhibits malignant phenotype of prostate cancer cells by blocking basic fibroblast growth factor signaling pathway », Cancer Res., vol. 65, n^o 4,‎ 2005, p. 1325–1334 (PMID 15735018, DOI 10.1158/0008-5472.CAN-04-1852)

[pmid17073841-14] (en) Barnett A, « DPP-4 inhibitors and their potential role in the management of type 2 diabetes », Int. J. Clin. Pract., vol. 60, n^o 11,‎ novembre 2006, p. 1454–1470 (PMID 17073841, DOI 10.1111/j.1742-1241.2006.01178.x).

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